一、铬天青S线扫伏安法测定人血清蛋白质（论文文献综述）
郭明,何玲,孙一新,关颖,李铭慧[1]（2012）在《槲皮素修饰玻碳电极（Qu/GCE）的制备及铜离子-牛血清白蛋白结合反应机制研究》文中研究表明通过滴涂法制备槲皮素修饰玻碳电极（Qu/GCE,Quercetin/Glassy Carbon Electrode）,并对修饰电极进行电化学性能表征;利用槲皮素修饰电极研究了Cu2+离子与牛血清白蛋白（BSA,Bovine Serum Albumin）的结合反应机制.循环伏安法测试结果显示该修饰电极具有准可逆氧化还原反应;将槲皮素修饰电极应用于测试重金属离子-血清白蛋白的结合反应机制,在pH 5.0 HAc-NaAc缓冲溶液体系中,使用槲皮素修饰电极测定Cu2+-BSA相互作用,显示出良好的线性响应关系.根据文献报道结合实验数据,本文建议了结合参数计算理论方程,并利用建议的理论方程计算了Cu2+-BSA的结合常数及结合位点数,相关研究结果可为槲皮素修饰电极研究非共价相互作用提供有益参考.
余章[2]（2010）在《光学探针作用于蛋白类物质的研究》文中研究指明摘要:蛋白质是由许多氨基酸组成的生物大分子,是生命的最基本物质之一,并在生命现象和生命过程中起着决定性的作用。其中人血清白蛋白（Human Serum Albumin,简称HSA）是人体内含量最丰富的运输蛋白,是由585个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质,分子量约为66500,主要起维持血液的正常渗透压和运送亲水分子的作用,广泛应用于金属离子、药物药理和毒理研究、污染毒物的危害机理及基因变异研究等方面。而胰蛋白酶（Trypsin）是一种动物来源的蛋白水解酶,其单一肽链含有233个氨基酸残基和6对二硫键,分子量为24000,专一作用于精氨酸、赖氨酸的羧基所形成的肽键,广泛应用于医药、食品、工业领域以及蛋白质的序列分析、亲和、吸附、分离等方面。寻找一种简单、快速、高灵敏度的测量蛋白质的方法是科学家目前关注的焦点,同时随着测定蛋白质各种形式探针的日益增多,蛋白质与探针之间的相互作用的研究变得尤为重要。研究毒性物质、药物等小分子配体与蛋白质的相互作用机理和作用过程以及发展高选择性、高灵敏度的蛋白质定量分析新方法,在临床医学、生命科学、毒理学及药代动力学上具有重要意义,该领域已成为从事临床医学、化学和生命科学等学科研究的科研工作者共同关注的课题之一。本论文利用吸收光谱技术和共振光散射技术研究了胰蛋白酶-染料体系、辅酶Ⅰ-染料体系和人血清白蛋白-染料体系,探讨了染料与胰蛋白酶、辅酶Ⅰ、人血清白蛋白的作用机理,建立了利用光学探针测定胰蛋白酶、辅酶Ⅰ及人血清白蛋白的新方法。论文共分五个部分。一乙基紫和胰蛋白酶的相互作用及其含量测定在中性介质中,阳离子碱性染料乙基紫与大分子胰蛋白酶的强烈相互作用,导致了分子间的构象发生变化,从而引起分子光谱最大吸收值的变化。应用光谱法研究了反应体系的酸度及用量、染料乙基紫的用量、反应时间等影响反应因素,确定了反应的最佳实验条件,建立了测定胰蛋白酶的可行、简便、快捷的方法。并推导了染料乙基紫对胰蛋白酶的作用机理。实验的结果表明:运用分光光度法测得的结果更为满意。最佳反应条件为pH=7.0,缓冲溶液用量为2.0 mL,乙基紫的用量为2.0 mL,反应时间约20 min,反应现象比较明显,在胰蛋白酶的含量为2.0～130.0 mg/L的浓度范围内成线性关系。运用测量结果对样品进行分析,并测定回收率。得到的结果较为满意。二磷酸盐和胰蛋白酶的相互作用及其含量测定在B-R缓冲介质中,邻甲苯胺亚磷酸盐与大分子胰蛋白酶的相互作用,导致了分子间的构象发生变化,从而引起分子光谱最大吸收值的变化。应用光谱法研究了反应体系的酸度及用量、邻甲苯胺亚磷酸盐的用量、反应时间等影响反应因素,确定了反应的最佳实验条件,建立了测定胰蛋白酶的可行、简便、快捷的方法。实验的结果表明:最佳反应条件为pH=10.88,缓冲溶液最佳用量为2.0 mL,邻甲苯胺亚磷酸盐的最佳浓度为100 mg/L,反应时间约20 min左右最为稳定,反应现象比较明显,在胰蛋白酶的含量为15.0 mg/L～240.0 mg/L的浓度范围内成线性关系。运用测量结果对样品进行分析,并测定回收率。用于猪胰脏中胰蛋白酶含量的测定,结果满意。三亚甲蓝和胰蛋白酶的相互作用及其含量测定本章研究了生物染料亚甲兰在阴离子表面活性剂十二烷基硫酸钠的存在下,与胰蛋白酶相互作用的共振光散射光谱。研究发现在pH为3.78的酸性条件下,亚甲兰与阴离子表面活性剂的共振光散射强度较弱,加入胰蛋白酶后其共振光散射信号大大增强,且与胰蛋白酶的浓度在2.0～14.0 mg/L范围呈良好的线性关系,据此建立了用有机染料为探针测定胰蛋白酶含量的共振光散射新方法。该方法灵敏度高,检出限为0.634 mg/L。四乙基紫和辅酶Ⅰ的相互作用及其含量测定本章用紫外-可见分光光度法研究了乙基紫（EV）与辅酶Ⅰ（NAD）的相互作用,并对影响体系的因素进行了探究。结果表明,在pH=4.78的条件下,NAD的加入使EV在其最大吸收峰（595 nm）处吸光度增强,比EV溶液自身的吸光度显着增大。用紫外-可见分光光度计测定,在595 nm处EV-NAD溶液的吸光度值与EV溶液的吸光度值之差与NAD的浓度在一定范围内有线性关系,线性响应范围为0.05-80.0 mg/L,检出限为0.0271 mg/L,用于辅酶Ⅰ的测定,结果满意,由此建立起快速测定NAD的实用方法。同时,初步探讨了EV-NAD的结合机理。五乙基紫和人血清白蛋白的相互作用及其含量测定本章研究了乙基紫（EV）与人血清白蛋白（HSA）的结合反应。在pH=3.78的条件下,HSA的加入使EV在其最大吸收峰（595 nm）处吸光度增强,比EV溶液的吸光度显着增大。用紫外-可见分光光度计测定,在595 nm处EV-HSA溶液的吸光度值与EV溶液的吸光度值之差ΔA与HSA的浓度c在一定范围内有线性关系,线性响应范围为5.0～150.0 mg/L,检出限为0.0971 mg/L,用于人血清白蛋白样品测定结果满意,由此建立起快速测定HSA的实用方法。该法具有简便、快速、干扰少、灵敏度高的特点。同时,初步探讨了EV-HSA结合机理。
马明明[3]（2009）在《蚕丝蛋白及某些染料的电化学研究与应用》文中认为天然蛋白质材料蚕丝蛋白（丝素、丝胶）及丝素的水解产品丝素肽,以其优异的生物相容性、良好的抗氧化性和富含氨基酸而在生物医学材料、食品、化状品、医药工业、纺织工业等行业有广泛的应用。此外,印染工艺中所使用的染料除了染色纤维外,在电化学等领域也有相当多的应用。本论文围绕蚕丝蛋白产品和某些功能染料,采用电化学方法,测定了生丝液体样品中丝素蛋白含量、脱胶废水中丝胶蛋白浓度,构筑了蚕丝蛋白产品生物相容性功能界面,探索了功能界面的应用性能;通过研究某些功能染料的电化学行为,建立了测定染料染色纤维上染率的电化学方法。这些研究对开发生物相容性功能界面,拓宽电化学技术应用范围,搭建电化学与纺织印染工业的联系具有重要的意义。全文共分4章,主要研究内容如下:1.采用循环伏安法,以丝素肽（SP）磷酸缓冲液（pH7.4）为电聚合前体,在碳糊电极（CPE）表面制备了“聚”丝素肽（“P-SP”）。与采用自组装方法将9,修饰在CPE表面上的自组装丝素肽（“S-SP”）稀疏颗粒相比,“P-SP”以大量粒子团簇形式存在;在0.1 mol·L-1硫酸（pH 1.1）溶液中,P-SP-CPE界面被质子化,显示稳定的质子氧化还原反应电极过程,而S-SP-CPE却无任何电化学响应。2.采用循环伏安法,在0.1mol·L-1硫酸（pH1.1）溶液中,研究P-SP-CPE界面与荷正电荷染料孔雀石绿MG、荷负电表面活性剂十二烷基苯磺酸钠SDBS组成的电化学开关。由于P-SP-CPE界面质子化程度受到荷正电物质的减弱,使界面的质子浓度下降,导致质子氧化还原峰电流逐渐变小,并在80 min后氧化还原峰消失,即MG“关闭”P-SP-CPE界面质子的氧化还原反应;随着与MG作用后的P-SP-CPE浸在SDBS溶液中时间增加,P-SP-CPE界面质子原有的一对氧化还原峰又逐步重新出现,即SDBS“开启”质子的氧化还原反应。因此,MG、P-SP-CPE界面、SDBS组成了简单的电化学开关系统。此外,根据MG与P-SP-CPE界面作用时间与峰电流的下降值,计算出阳离子物质孔雀石绿与P-SP-CPE界面质子作用动力学方程呈现一级反应动力学方程:ln CH+,0/CH+,t=1.19+9.67×10-2t,其中作用速率常数=9.67×10-2min-1,半衰期=7.17 min。3.采用循环伏安法,在0.1 mol·L-1硫酸（pH1.1）溶液中,研究β-环糊精对P-SP-CPE界面上“P-SP”的包合识别。β-环糊精对“P-SP”的包合,导致P-SP-CPE界面质子浓度降低,氧化峰电流下降,峰电位负移。由包合反应时间和P-SP-CPE界面质子氧化峰电流降低值,计算出该包合反应的动力学方程为一级反应速率方程:ln CH+,0/CH+,t=0.952+2.88×10-2t,包合反应速率常数为2.88×10-2min-1,半衰期=24.1 min。根据“直线法”,计算出β-环糊精包合“P-SP”的包合比为1:1,包合常数是2.9×105L·mol-1,25℃时包合反应吉布斯自由能△G10=-31.136 kJ·mol-1。4.采用循环伏安法,以丝胶0.02 mol·L-1磷酸缓冲液（pH 7.0）为电聚合前体,在纳米TiO2掺杂碳糊电极表面（TCPE）制备了“聚”丝胶（“P-SE”）。“P-SE”在TCPE表面形成了网络结构。在pH1.81B-R缓冲液中,P-SE-TCPE具有一对稳定的氧化还原峰,阳离子表面活性剂对其有阻止作用,阴离子表面活性剂对其有增敏作用。此外,在0.02 mol·L-1磷酸缓冲液（pH 7.0）溶液中,P-SE-TCPE可将亚铁氰化钾在TCPE上的电极反应速率常数由0.03s-1提高到0.26s-1。5.采用循环伏安、方波伏安法,研究了丝素蛋白在碳糊电极上的伏安行为。丝素蛋白在0.01 mol·L-1盐酸（pH 2.0）溶液中,丝素蛋白的循环伏安图中出现一个不可逆氧化峰和一对峰型较差的氧化还原峰。根据丝素蛋白的不可逆氧化峰电流与其浓度在5.8×10-8-1.1×10-6mol·L-1范围内成正比,建立了电化学测定生丝液体样品中丝素蛋白含量的方法,丝胶及其他无机离子、氨基酸等并不干扰测定,加标平均回收率在97.0-103.0%。6.采用电化学方法和光谱法,研究了胭脂红与丝胶蛋白的结合反应。在无丝胶的pH1.81 B-R缓冲液中,胭脂红有一对峰型好的氧化还原峰。随着丝胶蛋白的加入,尽管无新峰出现,但胭脂红原有的这对氧化还原峰却有所变化:氧化还原峰电流下降:氧化还原峰电位正移。这种现象是由于丝胶蛋白与胭脂红结合造成胭脂红的电极反应速率常数和扩散系数的下降而形成的。丝胶蛋白与胭脂红主要以静电引力方式结合。结合反应的结合常数为2.32×106L·mol-1,结合比为1:1。基于胭脂红氧化峰电流的降低值与丝胶蛋白浓度在32.0-800.0μg·mL-1范围内成正比,测定了脱胶废水中丝胶蛋白含量,加标平均回收率在96.7-103.3%,与经典考马斯亮蓝G-250光谱测定法分析结果一致。7.采用循环伏安、方波伏安法研究了三芳甲烷染料孔雀石绿、酸性染料酸性大红3R、弱酸性染料弱酸性深蓝GR、活性染料活性嫩黄K-4G在碳糊电极上的伏安行为。根据染料的伏安峰电流与其浓度在一定范围内成正比,建立了测定孔雀石绿染色腈纶、酸性大红3R染色羊毛和丝绸、弱酸性深蓝GR染色丝绸、活性嫩黄K-4G染色丝绸上染率的电化学方法,并与分光光度法测定方法比较,结果一致。
罗家刚[4]（2009）在《金属离子—碘化物—蛋白质反应体系的共振瑞利散射、荧光光谱及其分析应用研究》文中研究指明近年来,利用共振瑞利散射（RRS）（或者共振光散射（RLS））技术发展和建立了一系列测定蛋白质的新方法,多数是基于染料与蛋白质反应形成结合产物时引起RRS的显着增强,并认为是染料生色团在生物大分子上的聚集作用是引起散射增强的主要原因。虽然金属离子及其无机配合物与蛋白质的反应也是蛋白质与小分子相互作用的重要研究内容,且对于了解蛋白质的生物化学性质也有重要作用,但是由于它们不具备生色团,通常认为用吸收光谱和共振瑞利散射光谱法研究有一定困难,迄今报道不多。我们的研究发现,金属离子Hg（Ⅱ）、Pd（Ⅱ）、Cd（Ⅱ）与过量的I-形成[HgI4]2-、[PdI4]2-、[CdI4]2-配阴离子时,则能与蛋白质反应形成结合产物而引起共振瑞利散射（RRS）显着增强,并且出现新的散射光谱,这一工作可为研究Hg（Ⅱ）、Pd（Ⅱ）、Cd（Ⅱ）等金属离子及其卤合阴离子与蛋白质的相互作用提供某些新信息,由于[HgI4]2-、[PdI4]2-、[CdI4]2-配阴离子并不含生色团,这就说明了生色团在生物大分子上的聚集作用不是RRS散射增强的必要条件。研究表明,[HgI4]2-、[PdI4]2-、[CdI4]2-与蛋白质的结合产物的散射强度（△I）在一定范围内与蛋白质浓度成正比,据此可用上述体系定量测定蛋白质。蛋白质本身具有内源荧光,这是由于蛋白质中存在酪氨酸和色氨酸残基,能吸收紫外光而产生荧光。我们研究表明,在酸性介质中,汞（Ⅱ）和碘化物形成的配阴离子[HgI4]2-与过量的碘化物和痕量铬（Ⅵ）发生反应形成的I3-配阴离子能与带正电荷的蛋白质借助于静电引力和疏水作用力反应形成结合产物,此时将导致蛋白质内源荧光的荧光猝灭,其猝灭程度在一定范围内与重金属离子浓度成正比,据此可建立荧光猝灭法测定汞（Ⅱ）、铬（Ⅵ）的新方法。本文主要研究内容如下:1.[HgI4]2--蛋白质体系共振瑞利散射和共振非线性散射光谱及其分析应用研究在0.0035-0.0045 mol/L硫酸介质中,牛血清白蛋白（BSA）、人血清白蛋白（HSA）、卵白蛋白（OVA）和血红蛋白（HGB）等蛋白质以带正电荷的阳离子存在。它们能借助于静电引力和疏水作用力与配阴离子[HgI4]2-反应形成结合产物,此时将引起共振瑞利散射（RRS）、二级散射（SOS）和倍频散射（FDS）显着增强,并且出现新的散射光谱。其最大RRS、SOS和FDS波长分别位于390、760和390 nm附近。在一定范围内,三种散射增强(△IRRS、△ISOS和△IFDS与蛋白质浓度成正比,方法具有高灵敏度,三种方法对于不同蛋白质的检出限分别在5.7-15.9ng/mL（RRS）、8.2-15.4 ng/mL（SOS）和11.2-22.1 ng/mL（FDS）之间,均可用于痕量蛋白质的测定。本文研究了[HgI4]2-与蛋白质相互作用对RRS、SOS和FDS光谱特征和强度的影响,考察了适宜的反应条件,并以RRS为例考察了共存物质的影响,表明方法有良好的选择性。据此,利用[HgI4]2--与蛋白质的相互作用发展了一种用共振光散射技术、灵敏度高、简便、快速测定蛋白质的新方法。本方法可用于血清和人尿中总蛋白质的测定。2.[PdI4]2--蛋白质体系共振瑞利散射和共振非线性散射光谱及其分析应用研究本文研究了[PdI4]2-配阴离子与蛋白质的结合反应。在0.00175-0.00225 mol/L硫酸介质中,牛血清白蛋白（BSA）、人血清白蛋白（HSA）、卵白蛋白（OVA）、血红蛋白（HGB）、溶菌酶（Lys）、γ-球蛋白（γ-G）、a-糜蛋白酶（a-Chy）、木瓜蛋白酶（Gap）等蛋白质以带正电荷的阳离子存在。它们能借助于静电引力和疏水作用力与配阴离子[PdI4]2-反应形成结合产物,此时将引起共振瑞利散射（RRS）、二级散射（SOS）和倍频散射（FDS）显着增强,并且出现新的散射光谱。其最大RRS、SOS和FDS波长分别位于367 nm、720 nm和370 nm附近。在一定范围内,三种散射增强(△IRRS、△ISOS和△IFDS与蛋白质浓度成正比,方法具有高灵敏度,三种方法对于不同蛋白质的检出限分别在2.4-11.8 ng/mL（RRS）、9.5-47.9 ng/mL（SOS）和4.6-18.5 ng/mL（FDS）之间,均可用于痕量蛋白质的测定。本文研究了[PdI4]2-与蛋白质相互作用对RRS、SOS和FDS光谱特征和强度的影响,考察了适宜的反应条件,并以RRS为例考察了共存物质的影响,表明方法有良好的选择性。据此,利用[PdI4]2-与蛋白质的相互作用发展了一种用共振光散射技术、灵敏度高、简便、快速测定蛋白质的新方法。本方法可用于溶菌酶片剂中的Lys的测定,亦可用于人血清和人尿中总蛋白质的测定。3.[CdI4]2--蛋白质体系共振瑞利散射光谱及其分析应用研究在0.0035-0.0045 mol/L硫酸介质中,牛血清白蛋白（BSA）、人血清白蛋白（HSA）等蛋白质以带正电荷的阳离子存在。它们能借助于静电引力和疏水作用力与配阴离子[CdI4]2-反应形成结合产物,此时将引起共振瑞利散射（RRS）显着增强,并且出现新的散射光谱。其最大RRS波长位于317 nm附近。在一定范围内,散射增强(△IRRS)与蛋白质浓度成正比,方法具有高灵敏度,BSA、HSA的检出限分别为4.9ng/mL、11.3ng/mL,线性范围分别为0.016-2.5μg/mL、0.038-3.0μg/mL,均可用于痕量蛋白质的测定。本文研究了[CdI4]2-与蛋白质相互作用对RRS光谱特征和强度的影响,考察了适宜的反应条件,并以BSA为例考察了共存物质的影响,表明方法有良好的选择性。据此,利用[CdI4]2-与蛋白质的相互作用发展了一种用共振光散射技术、灵敏度高、简便、快速测定蛋白质的新方法。本方法可用于血清和人尿中总蛋白质的测定。4.[HgI4]2-配阴离子对蛋白质的荧光猝灭作用及其分析应用研究在0.0045-0.0055 mol/L硫酸介质中,牛血清白蛋白（BSA）、人血清白蛋白（HSA）等蛋白质以带正电荷的阳离子存在。它们能借助于静电引力和疏水作用力与汞（Ⅱ）和碘化物形成的配阴离子[HgI4]2-反应形成结合产物,此时将导致牛血清白蛋白（BSA）、人血清白蛋白（HSA）等蛋白质荧光猝灭。牛血清白蛋白（BSA）、人血清白蛋白（HSA）的最大猝灭波长分别位于329 nm和344 nm。在一定范围内其荧光猝灭程度与汞（Ⅱ）的浓度成正比,线性范围分别为0.023-1.2μg/mL、0.027-1.2μg/mL,相关系数分别是0.9998、0.9998,检出限分别为6.8 ng/mL、8.2 ng/mL。本文研究了[HgI4]2-与蛋白质相互作用对荧光光谱特征和强度的影响,考察了适宜的反应条件,并以BSA为例考察了共存物质的影响,表明方法有良好的选择性。据此提出了一种新的利用蛋白质荧光猝灭反应测定痕量汞（Ⅱ）的荧光分析法。该法灵敏度高,选择性较好,操作简便,可直接用于水体中痕量汞（Ⅱ）的测定,得到满意的结果。5.铬（Ⅵ）-碘化物体系对牛血清蛋白质的荧光猝灭作用及其分析应用研究在0.0045－0.0055 mol/L硫酸介质中,过量的碘化物和痕量铬（Ⅵ）发生反应,铬（Ⅵ）氧化I-离子产生I3-配阴离子,而I3-又能进一步与带正电荷的牛血清白蛋白（BSA）借助于静电引力和疏水作用力形成结合产物,此时将导致牛血清白蛋白（BSA）荧光猝灭。牛血清白蛋白（BSA）的最大猝灭波长分别位于329 nm。在一定范围内其荧光猝灭程度与铬（Ⅵ）的浓度成正比,线性范围为0.1-5.0μg/mL,相关系数为0.9997,检出限为29.8 ng/mL。本文研究了I3-与蛋白质相互作用对荧光光谱特征和强度的影响,考察了适宜的反应条件,考察了共存物质的影响,表明方法有良好的选择性。据此提出了一种新的利用蛋白质荧光猝灭反应间接测定痕量铬（Ⅳ）的荧光分析法,该法灵敏度高,选择性较好,操作简便,可直接用于水体中痕量铬（Ⅵ）的测定,得到满意的结果。
边平凤[5]（2008）在《生物大分子与小分子相互作用研究》文中认为蛋白质是细胞内重要的生物大分子、功能分子,它具有运载和储存功能,其生物功能与其特定结构密切相关,在所有的生命过程中起着关键的作用。血清白蛋白是血浆中含量最丰富的重要载体蛋白,药物进入血浆后,首先与血清白蛋白结合,然后再被运送到身体的各部位发挥药效。从分子水平上研究血清蛋白与药物小分子的相互作用,有助于了解药物的转运和代谢过程,可以为高活性药物小分子的设计与开发提供有价值的信息。在分子水平上阐明这些生物大分子与小分子、离子,特别是靶向药物分子的相互作用,是当前生命科学、临床医学、药物化学及化学等许多领域的热门研究课题。本论文是浙江省自然科学基金资助项目（No.202056）“抗癌药物与血清白蛋白、DNA的相互作用研究”和国家自然科学基金资助项目（No.20273061）“氨基酸在模拟体液中的热力学性质研究”的部分工作,其主要内容由以下几部分工作组成:1.综合应用多种方法研究了血清蛋白与喹诺酮类药物的结合反应及作用机制,研究方法文中得到了进一步的拓展。在研究方法上分别应用了紫外光谱法、荧光光谱法、同步荧光光谱法、三维荧光光谱法、三维偏振荧光光谱法、共振Rayleigh散射法及毛细管电泳法,从不同角度对所涉及体系进行研究,充分发挥了每种方法的优势,各方法相互补充、相互印证,较全面反应了喹诺酮药物与所研究靶标生物大分子的结合反应。2.利用紫外-可见吸收光谱、荧光猝灭光谱和同步荧光光谱等技术,研究了pH=7.36的Tris-HCl缓冲溶液中盐酸洛美沙星（LMFX）与人血清白蛋白（HSA）的相互作用,研究了不同温度下LMFX与HSA的猝灭情况,分别用Stern-Volmer方程和Scatchard法、Lineweaver-Burk双倒数方程、双对数方程等模型进行处理,并利用热力学公式推导了两者之间的相互作用力。研究表明,在实验浓度范围内和300、310K温度下,LMFX与HSA可相互作用形成复合物;荧光猝灭作用符合静态猝灭作用特征;并得到了相互作用的相关参数,结合常数KA为104～105L·mol-1,说明HSA对该药物有中等强度的亲和性;结合位点数大于1,因而LMFX可被人血清白蛋白贮存和运输。其中该结合反应用双对数方程处理,线性吻合更好,得到ΔG＜0,ΔH＜0,ΔS＜0,故盐酸洛美沙星与HSA之间的作用主要是氢键或者范德华力作用,且反应能自发进行。此外,LMFX会导致人血清蛋白色氨酸残基附近微环境极性增加,疏水性略有降低,使得人血清白蛋白的肽链伸展。根据F（o|¨）ster偶极-偶极非辐射能量转移原理,计算得到HSA中色氨酸残基与已结合的盐酸洛美沙星分子间的距离为2.85nm,小于7nm,符合能量转移理论,说明在盐酸洛美沙星与HSA之间发生了能量转移。3.用荧光光谱法、共振Raylei曲散射研究了金属离子对HAS-LMFX间结合反应的影响,Fe3+会改变LMFX药物与HSA结合体的构象,促使共振Rayleigh散射强度明显增大。结果表明,Fe3+能和LMFX与HSA结合,引起荧光猝灭,共振瑞利散射强度大大增强,其荧光猝灭程度（△F）以及RRS增强的程度(△IRRS)均与Fe3+的浓度成正比,反应具有高灵敏度。共振Rayleigh散射技术是二十世纪九十年代发展起来的一种分析技术,由于其在研究生色团与生物大分子的聚集作用以及具有相反电荷的离子之间的离子缔合作用时显示出高的灵敏度和选择性,特别是对于生物大分子的一些非键合作用特别敏感,而成为生物大分子的测定和表征的一种非常有用的技术。4.利用三维荧光、三维偏振荧光光谱技术研究了人血清白蛋白（HSA）与盐酸洛美沙星（LMFX）、甲磺酸培氟沙星（PFLX）、司帕沙星（SPFX）和加替沙星（GTFX）四种喹诺酮药物非共价结合作用前后自身荧光强度、偏振度P以及各向异性值r的变化,及对其构象的影响。由相应的荧光指纹图谱得到的荧光峰位置、荧光强度、Stokes位移等指纹信息,说明HSA的色氨酸残基处于蛋白质内部的疏水区域,所处周围微区环境性质由于药物分子的插入引起较大的变化,极性明显增强,从而导致HSA构象的改变,引起其三维荧光光谱发生较大的变化,荧光峰红移,Stokes位移增大,荧光强度降低;同时,由相互作用后的荧光偏振度P及各向异性r的增大,定量地证明HSA与喹诺酮药物之间确实发生了相互结合反应。5.利用荧光猝灭法和动态光散射法测定尿素-水混合溶剂中牛血清白蛋白（BSA）与荧光素的结合距离和BSA的流体动力学半径,并通过分析BSA和荧光素在BSA-尿素-水和荧光素-尿素-水三元体系以及BSA-荧光素-尿素-水四元体系中荧光光谱的变化,探讨尿素与蛋白质分子在水溶液中相互作用的机理及其对蛋白质构象的影响。结果显示,BSA的3个结构域在尿素-水混合溶剂中具有不同的稳定性,其中结构域Ⅲ在尿素-水混合溶剂中是不稳定的,而结构域Ⅰ和结构域Ⅱ分别在尿素浓度大于3.0和4.0 mol·L-1的混合溶剂中发生去折叠。试验发现,BSA结构域Ⅱ在低于去折叠浓度的尿素-水混合溶剂中形成更为紧密的构象,这一现象可以归因于尿素与BSA结合引起的“蛋白质粘稠效应”。6.利用Anton Paar DMA55精密数字密度计测定了288.15,298.15和308.15 K甘氨酸、甘氨酰甘氨酸、甘氨酰甘氨酰甘氨酸在蔗糖-水混合溶剂中的密度,计算了它们的表观摩尔体积VΦ和极限偏摩尔体积VΦO,得到了其由纯水溶剂转移至混合溶剂中的迁移偏摩尔体积△trsVΦO和理论水化数Nh。根据共球交盖模型,讨论了迁移偏摩尔体积和水化数的变化规律。结果表明,这些模型化合物带电中心与蔗糖之间的结构相互作用对其迁移体积有正贡献,且占主导地位。模型化合物的迁移偏摩尔体积为正值,且随着蔗糖浓度的增大而增大;理论水化数随温度升高、蔗糖浓度的增大而减小;温度升高,极限偏摩尔体积增大,迁移偏摩尔体积变化很小。
赵娜[6]（2007）在《线扫伏安法间接测定三种生物大分子的研究》文中进行了进一步梳理生物大分子不仅是自然界中生命体的重要组成部分,而且还是重要的信息分子,在生命科学、化学、医学等学科研究中都具有举足轻重的地位。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸以及生物多糖三种。本论文以生物大分子为主要研究对象,以滴汞电极为工作电极,采用线扫极谱法建立了三种生物大分子的电化学分析新方法。在选定的电位范围内,由于生物大分子本身没有电化学信号,故采用电活性有机染料小分子为电化学探针,在一定条件下,染料分子在滴汞电极上可以发生还原反应,出现良好的线性扫描极谱波,加入生物大分子后,它们之间发生相互作用导致电化学信号发生变化,从而可以对生物大分子进行间接研究。本论文主要包括以下三个方面的内容:1.有机染料茜素红S、偶氮胂I、偶氮胂III与蛋白质相互作用的研究。以茜素红S、偶氮胂I和偶氮胂III为电化学探针,利用加入蛋白质前后峰电流的降低值与蛋白质浓度成正比的原理,建立了测定蛋白质的新方法。优化了结合反应的条件,在最佳条件下建立了测定蛋白质的工作曲线并成功应用于蛋白质模拟样品的测定。讨论了染料-蛋白质反应体系在滴汞电极上的电化学行为,求解了反应体系的结合比和结合常数。2.有机染料吖啶橙、藏红T、维多利亚蓝B与核酸相互作用的研究。研究了吖啶橙、藏红T和维多利亚蓝B与核酸的相互作用,优化了结合反应条件,在最佳条件下测定了核酸工作曲线并将该方法应用于模拟样品的测定,结果令人满意。对反应体系在滴汞电极上的电化学行为进行了讨论,计算了相关电化学参数并求解了体系的结合比和结合常数。3.有机染料吡啰红B、甲苯胺蓝与生物多糖硫酸软骨素相互作用的研究。考察了吡啰红B和甲苯胺蓝与生物多糖硫酸软骨素的相互作用,优化了结合反应的条件,在最佳条件下,峰电流的降低值与硫酸软骨素的浓度成正比,将该方法应用于模拟样品的测定,结果令人满意。利用电化学数据求解了体系的结合比和结合常数。
金芬[7]（2007）在《光谱法研究生理条件下药物与蛋白质的相互作用》文中提出本论文分别采用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱、圆二色光谱为研究手段，研究了药物、药物-金属络合物与生物大分子蛋白质的相互作用。本文分四章，各章内容概述如下。第一章在概述药物小分子、金属离子及其络合物与生物大分子相互作用的研究手段、研究内容的基础上，提出了本文研究的立题思想。第二章用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱和圆二色等光谱技术研究了生理条件下洛美沙星-铜离子(LMF-Cu2+)与牛血清白蛋白（BSA）的结合反应。发现洛美沙星，洛美沙星-铜对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用，洛美沙星，洛美沙星-铜的紫外吸收光谱和牛血清白蛋白的荧光发射光谱有一定程度的重叠，由此得洛美沙星，洛美沙星-铜离子与牛血清白蛋白的结合反应的结合常数，结合位点数和结合距离，洛美沙星，洛美沙星-铜离子与牛血清白蛋白（BSA）的焓变和熵变分别为-7.970kJ mol-1 and47.438J mol-1K-1和-12.469kJ mol-1 and 33.542J mol-1K-1，表明静电力在两个体系中起主要作用。同步荧光光谱，三维荧光光谱，圆二色光谱可以推断洛美沙星，洛美沙星-铜对牛血清白蛋白构象有影响，铜离子增进了洛美沙星和牛血清白蛋白的结合反应。第三章采用多种光谱技术研究了生理条件下洛美沙星-铜离子(LMF-Cu2+)与人血清白蛋白（HSA）的相互作用及热力学特征。实验表明，洛美沙星、洛美沙星-铜与人血清白蛋白有较强的结合作用且荧光猝灭为静态猝灭。洛美沙星，洛美沙星-铜与人血清白蛋白的的结合反应的结合常数，结合位点数分别为4.924×105L mol-1／1.473，8.990×104Lmol-1／1.785，热力学参数ΔH，ΔS分别为-2.189kJ mol-1／61.25J mol-1K-1，-7.401kJ mol-1 and 47.63J mol-1K-1，表明相互作用力为静电力，根据Forster非辐射能量转移机制测得结合距离分别为5.006nm和4.709nm。同步荧光光谱，三维荧光光谱，圆二色光谱考察了人血清白蛋白构象的改变。第四章用荧光光谱法研究了硫堇与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明：硫堇对牛血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用，其荧光猝灭为静态猝灭过程，其作用机制属能量转移机制。从荧光猝灭结果求得不同温度下反应的结合常数K，随反应温度上升K值下降。由反应焓变、熵变，确定它们间的结合主要是静电力。依据非辐射能量转移机理，求出了其结合位置和能量转移效率。
韩军英[8]（2005）在《蛋白质的电化学探针研究及分析应用》文中提出蛋白质是生物体的重要组成部分,它可以和许多内源外源性物质发生相互作用,蛋白质的分析测定是生化分析、临床监测、食品检测等方面的重要内容。电分析化学是一种有效研究生物大分子结构与功能的手段,本论文将蛋白质的分析检测同电分析化学的内容相结合,开展了蛋白质电化学探针的研究及分析应用方向的研究工作。本论文主要包括以下内容: 1.开展了蛋白质的电化学探针的研究。以滴汞电极、静汞电极等为工作电极,采用线扫伏安法、循环伏安法等电化学手段,结合紫外-可见分光光度法,根据蛋白质的结构特点和与有机小分子结合的本质,筛选了一些具有电化学活性的有机小分子如酸性铬蓝K、变色酸2B、变色酸2R、钍试剂、铬天青S等,以它们为电化学探针,以人血清白蛋白为模型,研究了它们与蛋白质的结合反应。在酸性条件下,这些有机小分子能够发生解离而带负电荷,而人血清白蛋白带正电荷,两者可以发生相互作用。这些有机小分子具有电化学活性,能够在电极上发生极谱还原反应,当加入蛋白质后,由于相互作用而导致了还原峰电流的降低,峰电流的降低值同蛋白质的加入量在一定浓度范围内呈现较好的线性关系。对结合反应条件和电化学检测条件进行了优化,考察了常见金属离子、氨基酸等物质对分析测定的干扰,在最佳条件下,建立了测定不同蛋白质的工作曲线,并将所建立的电化学分析新方法应用于正常人血清样品中蛋白质含量的测定,结果与经典的考马斯亮蓝G-250光度法一致,说明了本分析方法的准确性和可靠性。 2.对结合反应机理进行了电化学推导。考察了上述有机小分子在溶液中的电化学行为以及与蛋白质相互作用后溶液的电化学参数的变化情况,结果表明,加入蛋白质后,溶液的电化学参数如标准电极电位E0,标准速率常数Ks和电子转移系数α等基本不发生变化,说明其与蛋白质发生结合后成生了一种非电化学活性的生物超分子复合物,降低了溶液中有机小分子的游离浓度,从而使有机小分子的还原峰电流降低。利用相关的电化学方程分别对结合反应的结合比和结合常数进行了求解。 3.初步开展了生物多糖物质肝素钠的电化学研究。选择了中性红为探针,
翟好英[9]（2005）在《金、银和铂配合纳米微粒体系的光谱特性研究及其分析应用》文中研究表明第一部分绪论-纳米微粒的光谱特性及分析应用纳米微粒（量子点）由于尺寸在0.1 nm～100 nm 之间,处于原子簇和宏观物体交换区域内,故具有表面效应、体积效应、量子尺寸效应和宏观量子隧道效应,从而引起许多奇异的力学、电学、磁学、热学、光学和化学等特性。我们对近年来纳米微粒光谱特性-吸收光谱、荧光光谱及共振散射光谱的研究现状进行了综述,并从其在痕量金属离子和蛋白质方面的分析应用进行了阐述。 第二部分液相卤化银纳米微粒的界面荧光和共振散射光谱特性. 液相卤化银纳米微粒的共振散射光谱和发射光谱表明, AgCl 和AgBr 纳米微粒均在330,400,470 和680nm 处产生4 个共振散射峰,在340,400 和470nm 处产生三个荧光峰。AgI纳米微粒在340,400,437,470 和680n m 产生5 个共振散射峰;除在340n,400 和470nm产生3 个荧光峰外,在434nm 处有一最强的荧光峰。卤化银纳米微粒体系的浓度对共振散射信号的影响与浓度对荧光强度的影响一致,AgCl、AgBr 和AgI 体系的共振散射光信号强度分别约为荧光信号的110、130 和80 倍,即荧光与共振散射之间存在相关性。提出了液相AgX纳米微粒荧光产生机理,解释了荧光与共振散射之间存在相关性的原因。 第三部分Ag （Ⅰ）-DDTC 螯合物微粒体系的光谱特性研究及其分析应用在pH 10.5 的NH3-NH4Cl 缓冲溶液中和氯化十四烷基二甲基苄基铵存在下,Ag （I）与二乙基二硫代氨基甲酸钠（DDTC）可形成较稳定的（Ag-DDTC）n螯合纳米微粒。它在361 nm 产生一个共振散射峰,在464 nm 处产生一个同步散射峰。当激发波长为260 nm 时,它在400和466 nm 处产生两个荧光峰。在一定条件下,Ag （I）浓度在0.043～3.24μg/mL 之间均与共振散射强度I361 nm和荧光强度F400 nm呈线性关系。据此建立了一个检测限为0.010μg/mL Ag的共振散射新方法。该方法应用于照片和定影液废水中微量银的测定,结果满意。 第四部分AuCl4--I-纳米微粒体系的共振散射和荧光光谱研究AuCl4-与I-可形成（AuI）n纳米微粒。当I-浓度较低时,体系呈AuCl4-浅黄色,在约320nm处有一个较强的共振散射峰,在467nm 处有一个同步散射峰;在350nm、400nm、420n 和
孙伟,张士航,韩军英,焦奎[10]（2004）在《铬天青S线扫伏安法测定人血清蛋白质》文中进行了进一步梳理在pH 3.5的Britton Robinson（B R）缓冲溶液中铬天青S与蛋白质能够发生相互作用形成生物超分子复合物 ,使铬天青S在 - 0 92V （vs.SCE）处的伏安还原峰峰电流下降而峰电位基本保持不变。优化了结合反应条件和电化学测定条件。在最佳条件下 ,峰电流的下降值同人血清白蛋白 （HSA）的浓度在 6.0～ 2 0 .0mg·L- 1 范围内呈线性关系 ,线性回归方程为Δip″（nA） =49 0 4 + 1 0 2 3c（mg·L- 1 ） ,γ =0 9962。将该方法应用于实际人血清样品的测定 ,结果与经典的考马斯亮蓝G 2 5 0光度法一致。
二、铬天青S线扫伏安法测定人血清蛋白质（论文开题报告）
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本文主要提出一款精简64位RISC处理器存储管理单元结构并详细分析其设计过程。在该MMU结构中,TLB采用叁个分离的TLB,TLB采用基于内容查找的相联存储器并行查找,支持粗粒度为64KB和细粒度为4KB两种页面大小,采用多级分层页表结构映射地址空间,并详细论述了四级页表转换过程,TLB结构组织等。该MMU结构将作为该处理器存储系统实现的一个重要组成部分。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
三、铬天青S线扫伏安法测定人血清蛋白质（论文提纲范文）
（1）槲皮素修饰玻碳电极（Qu/GCE）的制备及铜离子-牛血清白蛋白结合反应机制研究（论文提纲范文）
| 1 实验部分 |
| 1.1 试剂与仪器 |
| 1.2 实验方法 |
| 1.2.1 修饰电极的制备及性能测试 |
| 1.2.2 Cu2+与BSA相互作用的电化学行为特征测试 |
| 2 结果与讨论 |
| 2.1 槲皮素修饰电极的电化学性能及其反应机理 |
| 2.2 Cu2+-BSA相互作用体系中单一组分的电化学性能测定 |
| 2.3 Cu2+-BSA相互作用体系的结合常数和结合位点数测定 |
| 2.4 Cu2+-BSA结合反应机理的探讨 |
| 3 结论 |
（2）光学探针作用于蛋白类物质的研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 前言 |
| 1.1 概述 |
| 1.2 蛋白质的结构 |
| 1.3 染料分类 |
| 1.4 蛋白质含量的测定 |
| 1.5 本文研究内容和意义 |
| 参考文献 |
| 第二章 乙基紫和胰蛋白酶的相互作用及其含量测定 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 实验部分 |
| 2.3 结果与讨论 |
| 2.4 结论 |
| 参考文献 |
| 第三章 磷酸盐和胰蛋白酶的相互作用及其含量测定 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 实验部分 |
| 3.3 结果与讨论 |
| 3.4 结论 |
| 参考文献 |
| 第四章 亚甲蓝和胰蛋白酶的相互作用及其含量测定 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 实验部分 |
| 4.3 结果与讨论 |
| 4.4 结论 |
| 参考文献 |
| 第五章 乙基紫和辅酶Ⅰ的相互作用及其含量测定 |
| 5.1 引言 |
| 5.2 实验部分 |
| 5.3 结果与讨论 |
| 5.4 结论 |
| 参考文献 |
| 第六章 乙基紫和人血清白蛋白的相互作用及其含量测定 |
| 6.1 引言 |
| 6.2 实验部分 |
| 6.3 结果与讨论 |
| 6.4 结论 |
| 参考文献 |
| 第七章 结语 |
| 已发表和待发表的相关论文题录 |
| 致谢 |
（3）蚕丝蛋白及某些染料的电化学研究与应用（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| §1.1 蚕丝蛋白的研究应用进展 |
| §1.1.1 丝素 |
| §1.1.2 丝胶 |
| §1.2 染料在电分析化学中的应用研究进展 |
| §1.3 碳糊电极表面修饰材料的研究进展 |
| §1.3.1 基质材料固化电活性成分修饰碳糊电极 |
| §1.3.2 直接混入成分:修饰成分+碳粉+黏结剂 |
| §1.3.3 修饰成分吸附在碳糊电极表面 |
| §1.3.4 综合修饰法 |
| §1.3.5 前景展望 |
| §1.4 本论文的选题背景、主要内容及研究意义 |
| 参考文献 |
| 第二章 蚕丝蛋白功能界面的电化学构筑与应用 |
| §2.1 "聚"丝素肽嫁接碳糊界面的电化学制备与表征 |
| §2.1.1 实验 |
| §2.1.2 P-SP-CPE的制备条件对其电化学行为的影响 |
| §2.1.3 P-SP-CPE的表征与电化学性质 |
| §2.2 "聚"丝素肽嫁接碳糊界面的开关系统构筑 |
| §2.2.1 实验 |
| §2.2.2 P-SP-CPE与阳离子物质的作用 |
| §2.2.3 P-SP-CPE在MG和SDBS先后存在下的电化学行为 |
| §2.2.4 结论 |
| §2.3 β-环糊精对嫁接在碳糊界面上"聚"丝素肽的识别 |
| §2.3.1 实验 |
| §2.3.2 β-CD对P-SP-CPE上"P-SP"的识别 |
| §2.3.3 "P-SP"与β-CD包合反应的动力学参数 |
| §2.3.4 电化学计算"P-SP"与β-CD包合反应的热力学参数 |
| §2.3.5 "P-SP"与液相SP的差异 |
| §2.3.6 结论 |
| §2.4 丝胶嫁接纳米TiO_2掺杂碳糊界面的电化学制备、表征应用 |
| §2.4.1 实验 |
| §2.4.2 P-SE-TCPE制备条件的优化 |
| §2.4.3 P-SE-TCPE的电化学响应 |
| §2.4.4 亚铁氰化钾在P-SE-TCPE上的伏安行为 |
| §2.4.5 结论 |
| 参考文献 |
| 第三章 电化学方法测定丝素蛋白和丝胶蛋白 |
| §3.1 方波伏安法测定未标记的天然蛋白质材料丝素蛋白 |
| §3.1.1 实验 |
| §3.1.2 结果和讨论 |
| §3.1.3 分析应用 |
| §3.1.4 结论 |
| §3.2 胭脂红标记丝胶蛋白电化学方法测定丝胶蛋白 |
| §3.2.1 实验 |
| §3.2.2 结果和讨论 |
| §3.2.3 分析应用 |
| §3.2.4 结论 |
| 参考文献 |
| 第四章 电化学方法测定某些染料染色纤维上染率 |
| §4.1 方波伏安法测定孔雀石绿上染率 |
| §4.1.1 实验 |
| §4.1.2 结果和讨论 |
| §4.1.3 结论 |
| §4.2 酸性大红3R的电化学行为及应用 |
| §4.2.1 实验 |
| §4.2.2 结果和讨论 |
| §4.2.3 结论 |
| §4.3 弱酸性深蓝GR的伏安行为研究及在丝绸染色工艺中的应用 |
| §4.3.1 实验 |
| §4.3.2 结果和讨论 |
| §4.3.3 结论 |
| §4.4 活性嫩黄K-4G的吸附伏安行为研究及应用 |
| §4.4.1 实验 |
| §4.4.2 结果和讨论 |
| §4.4.3 分析应用 |
| §4.4.4 结论 |
| 参考文献 |
| 结论 |
| 攻读博士学位期间取得的科研成果 |
| 致谢 |
（4）金属离子—碘化物—蛋白质反应体系的共振瑞利散射、荧光光谱及其分析应用研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 绪论 |
| 第一节 蛋白质定量分析方法研究进展 |
| 第二节 Hg(Ⅱ)、Cr(Ⅵ)对环境的影响及主要分析方法 |
| 第三节 本文的主要研究内容及意义 |
| 参考文献 |
| 第二章 研究报告 |
| 第一节 [HgI_4]~(2-)-蛋白质体系共振瑞利散射和共振非线性散射光谱及其分析应用研究 |
| 1 实验部分 |
| 2 结果与讨论 |
| 参考文献 |
| 第二节 [PdI_4]~(2-)-蛋白质体系共振瑞利散射和共振非线性散射光谱及其分析应用研究 |
| 1 实验部分 |
| 2 结果与讨论 |
| 参考文献 |
| 第三节 [CdI_4]~(2-)-蛋白质体系共振瑞利散射光谱及其分析应用研究 |
| 1 实验部分 |
| 2 结果与讨论 |
| 参考文献 |
| 第四节 [HgI_4]~(2-)配阴离子对蛋白质的荧光猝灭作用及其分析应用研究 |
| 1 实验部分 |
| 2 结果与讨论 |
| 参考文献 |
| 第五节 铬(Ⅵ)-碘化物体系对牛血清蛋白质的荧光猝灭作用及其分析应用研究 |
| 1 实验部分 |
| 2 结果与讨论 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 附录:攻读硕士期间发表论文题录 |
（5）生物大分子与小分子相互作用研究（论文提纲范文）
| 致谢 |
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 生物大分子与小分子相互作用研究概述 |
| 1.1 研究背景 |
| 1.2 生物大分子和小分子 |
| 1.2.1 血清白蛋白 |
| 1.2.2 DNA |
| 1.2.3 蛋白质模型分子 |
| 1.2.4 小分子 |
| 1.3 血清白蛋白、DNA与小分子相互作用的研究方法及研究进展 |
| 1.3.1 紫外可见吸收光谱法 |
| 1.3.2 荧光光谱法 |
| 1.3.3 圆二色光谱(CD)和线二色谱(LD) |
| 1.3.4 傅里叶变换红外(FT-IR)光谱 |
| 1.3.5 毛细管电泳(CE) |
| 1.3.6 电化学方法 |
| 1.3.7 核磁共振法 |
| 1.3.8 热化学方法 |
| 1.3.9 平衡透析法 |
| 1.3.10 计算机模拟 |
| 1.3.11 其他方法 |
| 1.4 生物大分子与小分子相互作用研究内容 |
| 1.4.1 相互作用的模式 |
| 1.4.2 结合常数和结合点位数的确定 |
| 1.4.3 结合部位的确定 |
| 1.4.4 结合距离的确定 |
| 1.4.5 作用力类型的确定 |
| 1.4.6 影响结合反应的因素 |
| 1.4.7 小分子对大分子构象的影响 |
| 1.5 本论文立题依据和研究内容 |
| 1.5.1 立题依据 |
| 1.5.2 研究内容 |
| 第二章 荧光光谱法研究人血清白蛋白与盐酸洛美沙星相互作用 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 实验部分 |
| 2.2.1 仪器与试剂 |
| 2.2.2 实验方法 |
| 2.3 结果与讨论 |
| 2.3.1 盐酸洛美沙星对人血清白蛋白荧光光谱的影响 |
| 2.3.2 荧光猝灭机理 |
| 2.3.3 结合常数和结合位点数 |
| 2.3.4 结合反应的热力学参数及作用力类型 |
| 2.3.5 结合距离 |
| 2.3.6 盐酸洛美沙星对HSA构象的影响 |
| 2.3.7 金属离子Fe~(3+)对LMFX-HSA体系的影响 |
| 2.3.8 金属离子Fe~(3+)对药物—血清白蛋白共振Rayleigh散射强度影响 |
| 2.3.8.1 共振瑞利散射原理 |
| 2.3.8.2 共振瑞利散射光谱 |
| 2.3.8.3 Fe~(3+)浓度与散射强度的关系 |
| 2.4 本章小结 |
| 第三章 毛细管电泳法研究牛血清白蛋白与盐酸洛美沙星相互作用 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 CE分析药物与BSA相互作用的基本原理 |
| 3.3 实验部分 |
| 3.3.1 实验仪器与试剂 |
| 3.3.2 溶液的制备 |
| 3.3.3 前沿分析方法绘制工作曲线 |
| 3.3.4 样品前沿分析 |
| 3.3.5 空峰方法 |
| 3.4 结果与讨论 |
| 3.4.1 关于实验条件的讨论 |
| 3.4.2 典型图谱定性分析 |
| 3.4.3 结合常数和结合位点数 |
| 3.5 本章小结 |
| 第四章 三维荧光、三维偏振荧光法研究人血清白蛋白与喹诺酮药物相互作用 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 原理 |
| 4.2 实验部分 |
| 4.3.1 主要仪器和药品 |
| 4.3.2 实验方法 |
| 4.4 结果与讨论 |
| 4.4.1 蛋白质色氨酸残基的三维荧光光谱 |
| 4.4.2 温度对三维荧光光谱的影响 |
| 4.4.3 蛋白质色氨酸残基的三维偏振荧光光谱 |
| 4.4.4 金属离子对三维荧光光谱的影响 |
| 4.5 本章小结 |
| 第五章 荧光猝灭法和动态光散射法研究尿素-水混合溶剂中牛血清白蛋白构象变化 |
| 5.1 前言 |
| 5.2 实验部分 |
| 5.2.1 仪器和试剂 |
| 5.2.2 实验方法 |
| 5.2.3 激光粒度仪简介 |
| 5.3 结果与讨论 |
| 5.4 本章小结 |
| 第六章 不同温度下氨基酸及其低聚物在蔗糖-水溶剂中的体积性质 |
| 6.1 前言 |
| 6.2 体积性质的基本理论 |
| 6.2.1 表观摩尔体积 |
| 6.2.1.1 偏摩尔体积和表观摩尔体积 |
| 6.2.1.2 无限稀释表观摩尔体积 |
| 6.2.1.3 迁移偏摩尔体积 |
| 6.2.2 理论水化数 |
| 6.3 实验 |
| 6.3.1 试剂 |
| 6.3.2 密度测定 |
| 6.3.2.1 仪器的结构和测量原理 |
| 6.3.2.2 测量方法 |
| 6.4 结果与讨论 |
| 6.4.1 蛋白质模型分子在蔗糖-水溶剂中的极限偏摩尔体积及迁移偏摩尔体积 |
| 6.4.2 蛋白质模型分子在蔗糖-水溶剂中溶剂化层的电荷分布情况 |
| 6.4.3 蛋白质模型分子的结构对迁移偏摩尔体积影响 |
| 6.4.4 温度对模型分子的迁移偏摩尔体积的影响 |
| 6.4.5 论水化数 |
| 6.5 本章小结 |
| 第七章 结论 |
| 参考文献 |
| 攻博期间撰写的学术论文 |
（6）线扫伏安法间接测定三种生物大分子的研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 文献综述 |
| 1.1 蛋白质的分析研究 |
| 1.1.1 研究意义 |
| 1.1.2 蛋白质定量分析的研究进展 |
| 1.2 核酸的分析研究 |
| 1.2.1 研究意义 |
| 1.2.2 核酸与小分子的作用模式 |
| 1.2.3 核酸定量分析的研究进展 |
| 1.3 生物多糖的分析研究 |
| 1.3.1 研究意义 |
| 1.3.2 生物多糖定量分析的研究进展 |
| 参考文献 |
| 第二章 茜素红 S 线扫伏安法测定溶菌酶的研究 |
| 2.1 实验部分 |
| 2.1.1 试剂与仪器 |
| 2.1.2 实验方法 |
| 2.2 结果和讨论 |
| 2.2.1 线性扫描二阶导数极谱图 |
| 2.2.2 最佳实验条件的选择 |
| 2.2.3 离子强度和乙醇对测定的影响 |
| 2.2.4 共存物质的影响 |
| 2.2.5 工作曲线、检测限和精密度 |
| 2.2.6 模拟样品的测定 |
| 2.2.7 含片样品测定 |
| 2.2.8 结合比和结合常数的求解 |
| 2.3 结论 |
| 参考文献 |
| 第三章 偶氮胂 I 作为电化学探针测定蛋白质的研究 |
| 3.1 实验部分 |
| 3.1.1 仪器与试剂 |
| 3.1.2 实验方法 |
| 3.2 结果与讨论 |
| 3.2.1 紫外-可见光谱图 |
| 3.2.2 线性扫描二阶导数极谱图 |
| 3.2.3 最佳实验条件的选择 |
| 3.2.4 离子强度的影响 |
| 3.2.5 共存物质的影响 |
| 3.2.6 工作曲线、检测限和精密度 |
| 3.2.7 模拟样品的测定 |
| 3.2.8 结合比与结合常数的求解 |
| 3.3 结论 |
| 参考文献 |
| 第四章 以偶氮胂 III 极谱分析法测定人血清白蛋白的研究 |
| 4.1 实验部分 |
| 4.1.1 仪器与试剂 |
| 4.1.2 实验方法 |
| 4.2 结果与讨论 |
| 4.2.1 紫外-可见光谱图 |
| 4.2.2 线性扫描二阶导数极谱图 |
| 4.2.3 最佳实验条件的选择 |
| 4.2.4 离子强度的影响 |
| 4.2.5 共存物质的影响 |
| 4.2.6 工作曲线、检测限和精密度 |
| 4.2.7 模拟样品的测定 |
| 4.2.8 结合比与结合常数的求解 |
| 4.3 结论 |
| 第五章 吖啶橙与 DNA 相互作用的电化学研究及应用 |
| 5.1 实验部分 |
| 5.1.1 仪器与试剂 |
| 5.1.2 实验方法 |
| 5.2 结果与讨论 |
| 5.2.1 紫外-可见光谱图 |
| 5.2.2 线性扫描二阶导数极谱图 |
| 5.2.3 最佳实验条件的选择 |
| 5.2.4 AO-DNA 相互作用的电化学行为 |
| 5.2.5 共存物质的影响 |
| 5.2.6 工作曲线、检测限和精密度 |
| 5.2.7 模拟样品的测定 |
| 5.2.8 结合比与结合常数的求解 |
| 5.3 结论 |
| 参考文献 |
| 第六章 以藏红T极谱分析法测定核糖核酸的研究 |
| 6.1 实验部分 |
| 6.1.1 仪器与试剂 |
| 6.1.2 实验方法 |
| 6.2 结果与讨论 |
| 6.2.1 紫外-可见光谱图 |
| 6.2.2 线性扫描二阶导数极谱图 |
| 6.2.3 最佳实验条件的选择 |
| 6.2.4 共存物质的影响 |
| 6.2.5 工作曲线、检测限和精密度 |
| 6.2.6 模拟样品的测定 |
| 6.2.7 结合比与结合常数的求解 |
| 6.3 结论 |
| 参考文献 |
| 第七章 以维多利亚蓝 B 极谱分析法测定核糖核酸的研究 |
| 7.1 实验部分 |
| 7.1.1 仪器与试剂 |
| 7.1.2 实验方法 |
| 7.2 结果与讨论 |
| 7.2.1 紫外-可见光谱图 |
| 7.2.2 线性扫描二阶导数极谱图 |
| 7.2.3 最佳实验条件的选择 |
| 7.2.4 离子强度的影响 |
| 7.2.5 共存物质的影响 |
| 7.2.6 工作曲线、检测限和精密度 |
| 7.2.7 模拟样品的测定 |
| 7.2.8 结合比与结合常数的求解 |
| 7.3 结论 |
| 第八章 吡啰红 B 线扫极谱法测定硫酸软骨素 |
| 8.1 实验部分 |
| 8.1.1 仪器与试剂 |
| 8.1.2 实验方法 |
| 8.2 结果与讨论 |
| 8.2.1 线性扫描二阶导数极谱图 |
| 8.2.2 最佳实验条件的选择 |
| 8.2.3 共存物质的影响 |
| 8.2.4 工作曲线、检测限和精密度 |
| 8.2.5 模拟样品的测定 |
| 8.2.6 结合比与结合常数的求解 |
| 8.3 结论 |
| 参考文献 |
| 第九章 甲苯胺蓝线扫极谱法测定硫酸软骨素的研究 |
| 9.1 实验部分 |
| 9.1.1 仪器与试剂 |
| 9.1.2 实验方法 |
| 9.2 结果与讨论 |
| 9.2.1 紫外-可见光谱图 |
| 9.2.2 线性扫描二阶导数极谱图 |
| 9.2.3 最佳实验条件的选择 |
| 9.2.4 离子强度的的影响 |
| 9.2.5 共存物质的影响 |
| 9.2.6 工作曲线、检测限和精密度 |
| 9.2.7 模拟样品的测定 |
| 9.2.8 结合比和结合常数的求解 |
| 9.3 结论 |
| 结论 |
| 致谢 |
| 攻读学位期间已发表和待发表的相关学术论文题录 |
（7）光谱法研究生理条件下药物与蛋白质的相互作用（论文提纲范文）
| 中文摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| §1.1 引言 |
| §1.2 蛋白质的结构与功能 |
| §1.3 药物与蛋白质的研究手段 |
| 1.3.1 荧光光谱法 |
| 1.3.2 紫外-可见吸收光谱法 |
| 1.3.3 圆二色光谱法 |
| 1.3.4 傅里叶红外光谱 |
| 1.3.5 毛细管电泳技术 |
| 1.3.6 高效液相色谱技术 |
| 1.3.7 量热法 |
| §1.4.研究进展 |
| 1.4.1 喹诺酮类抗菌药物与蛋白质的相互作用 |
| 1.4.2 染料与蛋白质的相互作用 |
| 1.4.3 金属离子与蛋白质的相互作用 |
| 1.4.4 药物分子-金属离子配合物与蛋白质的相互作用 |
| §1.5 本论文立题思路及其主要内容 |
| §1.6 本论文创新点 |
| 参考文献 |
| 第二章 光谱法研究牛血清白蛋白-洛美沙星-铜的相互作用 |
| §2.1 引言 |
| §2.2 实验部分 |
| 2.2.1 仪器与试剂 |
| 2.2.2 实验方法 |
| §2.3 结果及讨论 |
| 2.3.1 在铜离子存在下洛美沙星及BSA的荧光性质 |
| 2.3.2 三元络合物的荧光性质 |
| 2.3.3 三元体系的结合距离及能量转移 |
| 2.3.4 三元体系构象的影响 |
| §2.4 结论 |
| 参考文献 |
| 第三章 洛美沙星-铜离子-人血清白蛋白的光谱性质 |
| §3.1 引言 |
| §3.2 实验部分 |
| 3.2.1 仪器与试剂 |
| 3.2.2 实验方法 |
| §3.3 结果及讨论 |
| 3.3.1.洛美沙星及HSA在铜离子存在下的荧光性质 |
| 3.3.2.三元络合物的荧光性质 |
| 3.3.3 三元体系的结合距离及能量转移 |
| 3.3.4 三元体系构象的影响 |
| §3.4 结论 |
| 参考文献 |
| 第四章 光谱法研究硫堇与牛血清白蛋白的结合反应 |
| §4.1 引言 |
| §4.2 实验部分 |
| 4.2.1 仪器与试剂 |
| 4.2.2 实验方法 |
| §4.3 结果与讨论 |
| 4.3.1 吸收光谱 |
| 4.3.2 荧光光谱 |
| 4.3.3 同步荧光与圆二色光谱 |
| §4.4 结论 |
| 参考文献 |
| 附录 |
| 致谢 |
（8）蛋白质的电化学探针研究及分析应用（论文提纲范文）
| 中文摘要 |
| 英文摘要 |
| 第一章 前言 |
| 1.1 蛋白质定量分析的研究意义 |
| 1.2 蛋白质定量分析的研究进展 |
| 1.2.1 物理化学法 |
| 1.2.2 分子光谱分析法 |
| 1.2.2.1 紫外可见分光光度法 |
| 1.2.2.2 荧光光度法 |
| 1.2.2.3 共振光散射法 |
| 1.2.3 电化学分析法 |
| 1.2.3.1 蛋白质的极谱分析 |
| 1.2.3.2 蛋白质与小分子相互作用的电化学研究 |
| 1.2.3.3 蛋白质在固体电极上的直接电化学行为 |
| 1.3 展望 |
| 参考文献 |
| 第二章 酸性铬蓝K线扫伏安法测定蛋白质的研究 |
| 2.1 实验部分 |
| 2.1.1 试剂与仪器 |
| 2.1.2 实验方法 |
| 2.2 结果与讨论 |
| 2.2.1 紫外-可见吸收光谱图 |
| 2.2.2 循环伏安图 |
| 2.2.3 线性扫描二阶导数伏安图 |
| 2.2.4 反应条件的选择 |
| 2.2.4.1 酸度的选择 |
| 2.2.4.2 缓冲溶液用量的影响 |
| 2.2.4.3 ACBK浓度对测定的影响 |
| 2.2.4.4 仪器条件的选择 |
| 2.2.5 常见干扰物质的影响 |
| 2.2.6 测定HSA的工作曲线、检出限 |
| 2.2.7 样品分析 |
| 2.2.8 结合反应机理的探讨 |
| 2.2.8.1 加入HSA前后溶液电化学参数的测定 |
| 2.2.8.2 结合比与结合常数的计算 |
| 第三章 变色酸2B线扫伏安法测定血清白蛋白的研究 |
| 3.1 实验部分 |
| 3.1.1 试剂与仪器 |
| 3.1.2 实验方法 |
| 3.2 结果与讨论 |
| 3.2.1 紫外-可见吸收光谱图 |
| 3.2.2 循环伏安法 |
| 3.2.3 线性扫描二阶导数伏安法 |
| 3.2.4 结合反应条件的优化 |
| 3.2.4.1 溶液酸度的选择 |
| 3.2.4.2 缓冲溶液用量的影响 |
| 3.2.4.3 加入顺序的影响 |
| 3.2.4.4 反应时间的影响及体系稳定性 |
| 3.2.5 离子强度和乙醇的影响 |
| 3.2.6 常见干扰物质的影响 |
| 3.2.7 工作曲线的绘制 |
| 3.2.8 人血清样品的测定 |
| 3.2.9 结合反应机理的探讨 |
| 3.2.9.1 HSA加入前后变色酸2B电化学参数的比较 |
| 3.2.9.2 结合比及结合常数的计算 |
| 第四章 变色酸2R线性扫描伏安法测定人血清白蛋白 |
| 4.1 实验部分 |
| 4.1.1 试剂与仪器 |
| 4.1.2 实验方法 |
| 4.2 结果与讨论 |
| 4.2.1 紫外-可见吸收光谱图 |
| 4.2.2 线性扫描二阶导数伏安法 |
| 4.2.3 CH2R的电化学行为 |
| 4.2.4 HSA加入前后CH2R的循环伏安图 |
| 4.2.5 实验条件的选择 |
| 4.2.5.1 pH对反应体系的影响 |
| 4.2.5.2 CH2R用量对测定的影响 |
| 4.2.5.3 仪器条件的选择 |
| 4.2.5.4 反应时间和温度对反应体系的影响 |
| 4.2.5.5 干扰物质对测定的影响 |
| 4.2.6 不同蛋白质的工作曲线 |
| 4.2.7 人血清样品的分析及回收率测定 |
| 4.2.8 结合反应机理的探讨 |
| 4.2.8.1 HSA加入前后CH2R电化学参数的比较 |
| 4.2.8.2 结合比与结合常数的计算 |
| 第五章 钍试剂线性扫描伏安法测定人血清白蛋白 |
| 5.1 实验部分 |
| 5.1.1 试剂与仪器 |
| 5.1.2 实验方法 |
| 5.2 结果与讨论 |
| 5.2.1 紫外-可见吸收光谱图 |
| 5.2.2 循环伏安法 |
| 5.2.3 线性扫描二阶导数伏安法 |
| 5.2.4 实验条件的选择 |
| 5.2.4.1 pH值对反应体系的影响 |
| 5.2.4.2 钍试剂浓度的影响 |
| 5.2.4.3 反应温度和时间对反应体系的影响 |
| 5.2.4.4 仪器条件的选择 |
| 5.2.4.5 离子强度度对测定的影响 |
| 5.2.4.6 共存物质的影响 |
| 5.2.5 不同蛋白质的工作曲线 |
| 5.2.6 人血清样品的分析测定 |
| 5.2.7 结合反应机理的探讨 |
| 5.2.7.1 HSA加入前后钍试剂电化学参数的比较 |
| 5.2.7.2 结合比和结合常数的计算 |
| 第六章 铬天青S线扫伏安法测定蛋白质的研究 |
| 6.1 实验部分 |
| 6.1.1 试剂与仪器 |
| 6.1.2 实验方法 |
| 6.2 结果与讨论 |
| 6.2.1 紫外-可见吸收光谱图 |
| 6.2.2 线性扫描二阶导数伏安法 |
| 6.2.3 结合反应条件的选择 |
| 6.2.3.1 缓冲溶液酸度和用量的选择 |
| 6.2.3.2 铬天青S浓度的影响 |
| 6.2.3.3 反应时间和温度的影响 |
| 6.2.3.4 仪器条件的选择 |
| 6.2.3.5 NaCl和乙醇的影响 |
| 6.2.3.6 表面活性剂的影响 |
| 6.2.3.7 共存物质的影响 |
| 6.2.4 蛋白质工作曲线的绘制 |
| 6.2.5 样品的测定和回收率试验 |
| 第七章 中性红线扫伏安法测定肝素的研究 |
| 7.1 实验部分 |
| 7.1.1 试剂与仪器 |
| 7.1.2 实验方法 |
| 7.2 结果与讨论 |
| 7.2.1 紫外-可见吸收光谱图 |
| 7.2.2 线性扫描二阶导数伏安法 |
| 7.2.3 实验条件的选择 |
| 7.2.3.1 pH对反应体系的影响 |
| 7.2.3.2 中性红浓度对测定的影响 |
| 7.2.3.3 反应时间和温度对反应体系的影响 |
| 7.2.3.4 加入顺序的影响 |
| 7.2.3.5 仪器条件的选择 |
| 7.2.3.6 干扰物质对测定的影响 |
| 7.2.4 肝素工作曲线的绘制 |
| 7.2.5 样品的测定和回收率实验 |
| 7.2.6 结合比与结合常数的计算 |
| 参考文献 |
| 结论 |
| 致谢 |
| 攻读学位期间已发表和待发表的相关学术论文题录 |
（9）金、银和铂配合纳米微粒体系的光谱特性研究及其分析应用（论文提纲范文）
| 中文摘要 |
| 英文摘要 |
| 第一部分 绪论-纳米微粒的光谱特性及分析应用研究现状 |
| 1.1 纳米微粒紫外可见吸收光谱特性研究现状 |
| 1.2 纳米微粒的荧光及其分析应用 |
| 1.2.1 纳米微粒荧光 |
| 1.2.2 分析应用 |
| 1.3 纳米微粒的共振散射效应及其分析应用 |
| 1.3.1 纳米微粒的共振散射效应 |
| 1.3.2 纳米微粒共振散射效应的分析应用 |
| 1.4 本课题主要研究工作 |
| 参考文献 |
| 第二部分 液相卤化银纳米微粒的界面荧光和共振散射光谱特性 |
| 2.1 实验部分 |
| 2.1.1 仪器与试剂 |
| 2.1.2 实验方法 |
| 2.2 结果讨论 |
| 2.2.1 AgX 纳米微粒的形成 |
| 2.2.2 吸收光谱 |
| 2.2.3 共振散射光谱 |
| 2.2.4 反应物浓度的影响 |
| 2.2.5 反应物浓度的影响 |
| 2.2.6 反应时间对共振散射和荧光强度的影响 |
| 2.2.7 共振散射与荧光之间的关系 |
| 2.2.8 AgX 纳米微粒荧光 |
| 参考文献 |
| 第三部分 Ag (Ⅰ)-DDTC 螯合物微粒体系的光谱特性研究及其分析应用 |
| 前言 |
| 3.1 实验部分 |
| 3.1.1 仪器与试剂 |
| 3.1.2 实验方法 |
| 3.2 结果讨论 |
| 3.2.1 纳米微粒的形成 |
| 3.2.2 吸收光谱 |
| 3.2.3 共振散射光谱与荧光光谱 |
| 3.2.4 pH 值的影响 |
| 3.2.5 DDTC 浓度的影响 |
| 3.2.6 表面活性剂的影响 |
| 3.2.7 标准曲线 |
| 3.2.8 共存离子的影响 |
| 3.2.9 样品测定 |
| 3.2.10 共振散射和荧光光谱之间的关系 |
| 参考文献 |
| 第四部分 AuCl_4-I~-纳米微粒体系的共振散射和荧光光谱研究 |
| 前言 |
| 4.1 实验部分 |
| 4.1.1 仪器与试剂 |
| 4.1.2 实验方法 |
| 4.2 结果讨论 |
| 4.2.1 纳米微粒的形成 |
| 4.2.2 吸收光谱 |
| 4.2.3 共振散射光谱 |
| 4.2.4 反应物浓度的影响 |
| 4.2.5 IO_3~-的极谱波 |
| 4.2.6 反应物浓度的影响 |
| 4.2.7 I-浓度对 I_2 生成量的影响 |
| 4.2.8 AuC_4~-与 I_2 的反应 |
| 4.2.9 AuI 纳米微粒的共振散射与荧光关系 |
| 4.2.10 AuCl_4~--I~-反应机理 |
| 参考文献 |
| 第五部分 金(Ⅲ)-卤化物-吖啶红缔合微粒体系的光谱特性研究及其分析应用 |
| 前言 |
| 5.1 实验部分 |
| 5.1.1 仪器与试剂 |
| 5.1.2 实验方法 |
| 5.2 结果讨论 |
| 5.2.1 方法原理 |
| 5.2.2 吸收光谱 |
| 5.2.3 共振散射光谱 |
| 5.2.4 酸度的影响 |
| 5.2.5 卤化物浓度的影响 |
| 5.2.6 ADR 浓度的影响 |
| 5.2.7 工作曲线 |
| 5.2.8 共存离子的影响 |
| 5.2.9 样品分析 |
| 5.3 ADR-AuCl_4~--I~-缔合微粒体系共振散射增强机理 |
| 参考文献 |
| 第六部分 PtCl_6~(2-)-I~--蛋白质缔合微粒体系的光谱特性研究及其分析应用 |
| 前言 |
| 6.1 实验部分 |
| 6.1.1 仪器与试剂 |
| 6.1.2 实验方法 |
| 6.2 结果讨论 |
| 6.2.1 吸收光谱 |
| 6.2.2 共振散射光谱 |
| 6.2.3 发射光谱 |
| 6.2.4 表面活性剂的影响 |
| 6.2.5 溶液酸度的影响 |
| 6.2.6 PtCl_6~(2-)浓度的影响 |
| 6.2.7 I~-浓度的影响 |
| 6.2.8 反应时间和稳定性 |
| 6.2.9 标准曲线 |
| 6.2.10 共存离子的影响 |
| 6.2.11 样品分析 |
| 6.2.12 HSA 的荧光猝灭和[HSA-(Ptl_6)_n]_m 微粒界面荧光 |
| 参考文献 |
| 结论 |
| 附录:攻读硕士期间完成的科研论文题录 |
| 致谢 |
（10）铬天青S线扫伏安法测定人血清蛋白质（论文提纲范文）
| 1 实验部分 |
| 1.1 仪器与试剂 |
| 1.2 实验方法 |
| 2 结果与讨论 |
| 2.1 紫外-可见吸收光谱图 |
| 2.2 线性扫描二阶导数伏安法 |
| 2.3 实验条件的选择 |
| 2.3.1 缓冲溶液酸度和用量的选择 |
| 2.3.2 铬天青S浓度的影响 |
| 2.3.3 反应时间和温度的影响 |
| 2.3.4 仪器条件的选择 |
| 2.3.5 NaCl和乙醇的影响 |
| 2.3.6 表面活性剂的影响 |
| 2.3.7 共存物质的影响 |
| 2.4 蛋白质工作曲线的绘制 |
| 2.5 样品的测定和回收率试验 |
四、铬天青S线扫伏安法测定人血清蛋白质（论文参考文献）
- [1]槲皮素修饰玻碳电极（Qu/GCE）的制备及铜离子-牛血清白蛋白结合反应机制研究[J]. 郭明,何玲,孙一新,关颖,李铭慧. 环境化学, 2012(09)
- [2]光学探针作用于蛋白类物质的研究[D]. 余章. 淮北师范大学, 2010(02)
- [3]蚕丝蛋白及某些染料的电化学研究与应用[D]. 马明明. 西北大学, 2009(08)
- [4]金属离子—碘化物—蛋白质反应体系的共振瑞利散射、荧光光谱及其分析应用研究[D]. 罗家刚. 西南大学, 2009(09)
- [5]生物大分子与小分子相互作用研究[D]. 边平凤. 浙江大学, 2008(11)
- [6]线扫伏安法间接测定三种生物大分子的研究[D]. 赵娜. 青岛科技大学, 2007(05)
- [7]光谱法研究生理条件下药物与蛋白质的相互作用[D]. 金芬. 华中师范大学, 2007(04)
- [8]蛋白质的电化学探针研究及分析应用[D]. 韩军英. 青岛科技大学, 2005(06)
- [9]金、银和铂配合纳米微粒体系的光谱特性研究及其分析应用[D]. 翟好英. 广西师范大学, 2005(08)
- [10]铬天青S线扫伏安法测定人血清蛋白质[J]. 孙伟,张士航,韩军英,焦奎. 青岛科技大学学报(自然科学版), 2004(06)